蛋白质工程技术探讨为何嗜热酶的活性相对较低

2011-04-08

香港中文大学（中大）生命科学学院蛋白质科学与晶体研究中心黄锦波教授领导的科研团队成功透过蛋白质工程证明了改变酶活性的基本原理，对今后改良生物科技酶类的研究提供了新启示。该研究成果在生物学权威杂志《PLoS Biology》三月号中发表。

酶是加速化学反应的蛋白质，广泛应用于生物技术产业，例如添加在汽水中的糖就是由淀粉通过酶的作用转化而成的。另外，酶也应用在洗衣粉中，以分解难以清除的蛋白质污渍。

你能否想像煮熟的鸡蛋不会凝固？这是不可能的——除非鸡蛋里的蛋白质是嗜热的。鸡蛋之所以能够凝固，是因为加热使蛋白质变性从而凝聚。生存于高温环境中的嗜热生物，其蛋白质比常温生物的蛋白质更能够抵御热力引起的变性。自然界中，栖息在诸如深海热泉等极热环境中的微生物，它们的酶在摄氏100度的高温下依然保持活性。由于这些嗜热酶有非凡的热稳定性，故在生物技术产业上有极大应用潜力。

过去十多年来，黄教授的科研团队一直致力于嗜热蛋白质的研究。一个有趣的现象是，尽管嗜热酶具有与其同源的常温酶相似的结构，其活性却相对较低。「这就像两辆车有类似的引擎，但其中一辆比另一辆行驶快十倍。如果嗜热酶能在没有影响其稳定性的情况下提高活性，这对生物技术产业而言将具有巨大的商业价值。」黄教授解释说。

在发表于《PLoS Biology》的研究中，他的团队利用了蛋白质工程技术探讨为何嗜热酶的活性相对较低。他们发现嗜热的醯基磷酸酶有一个特点，就是有一道盐桥巩固其活性位点。「嗜热酶普遍具有较多使蛋白质更稳定的盐桥，就像人们可用更多的螺丝去稳定衣柜一样。」黄教授说。通过消除这道盐桥，他的团队将醯基磷酸酶的嗜热特性转化为类似常温酶的特性。同样，源于人类的常温醯基磷酸酶，通过引入盐桥便可以改造成为类嗜热酶。黄教授的科研团队得出的结论认为，在高温下固化盐桥可增加酶活性，但却牺牲了该酶在相对低温下的活性，这研究成果将为改良生物科技酶类提供极具参考价值的指引。

黄教授是蛋白质工程学的专家，于学术期刊《Protein Engineering, Design and Selection》担任编委，并出任中大蛋白质科学与晶体研究中心副主任。该中心于2005年成立，旨在促进本地的蛋白质研究。自成立以来，中心的科学家已经获得超过港币三千五百万元的资助，其中包括研究资助局、大学教育资助委员会、裘槎基金会及控制传染病研究基金。

蛋白质工程技术探讨为何嗜热酶的活性相对较低

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